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| Jessica Holtheuer. |
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En las últimas décadas, el uso de enzimas, ha adquirido gran importancia, en investigación y desarrollo tecnológico. A nivel industrial, éstas habitualmente necesitan ser inmovilizadas para lograr una mejor estabilidad, recuperación y reutilización. Un ejemplo de esto es la producción industrial de ácido 6-aminopenicilánico por hidrólisis de penicilina mediante la penicilina G y penicilina V acilasas que se ha realizado por más de dos décadas, siendo esta la molécula base en la síntesis de antibióticos derivados de la penicilina.
A pesar de los beneficios de usar enzimas inmovilizadas, la inmovilización genera pérdidas parciales de actividad debido a cambios conformacionales o a raíz de inactivación junto con la aparición de restricciones difusionales determinadas por la velocidad con que sustratos y productos difunden hacia y desde el catalizador.
La pérdida parcial de actividad se debe a que una de las características de los catalizadores enzimáticos es la facilidad con que se desnaturalizan térmicamente dentro de un rango relativamente estrecho de temperatura en comparación con la mayoría de los catalizadores inorgánicos. Ésta, dependiendo de la temperatura a la cual se exponga puede ser reversible o irreversible. En el caso de utilización de enzimas inmovilizadas en partículas porosas el efecto de difusión intra e inter partículas adquiere importancia.
Se estudia la enzima penicilina acilasa inmovilizada mediante unión covalente a un soporte sólido parcialmente inactivada. La reacción de hidrólisis de penicilina G catalizada por esta enzima considera doble inhibición por parte de los productos ácido fenilacético (AFA) y ácidos 6-aminopenicilánico (6-APA).
Esta investigación propone estudiar el efecto de la inactivación sobre las propiedades del sistema. Esto implica la determinación de los perfiles de reacción utilizando la enzima inmovilizada, mediante el método de las velocidades iniciales y la determinación de los parámetros difusionales, mediante medición de la velocidad de difusión, cuantificando parámetros tales como el módulo de Thiele y su respectivo factor de efectividad. El catalizador será inactivado térmicamente, hasta un cierto nivel de actividad residual y se le medirán sus parámetros cinéticos junto con la medición de los efectos de las restricciones difusionales internas.
El objetivo general de este trabajo es estudiar el efecto de la inactivación del biocatalizador sobre el impacto de las restricciones difusionales internas en la reacción de hidrólisis de penicilina G con penicilina G acilasa inmovilizada inicialmente a una tamaño de partícula sobre los 200 µm de diámetro a una elevada carga enzimática.
Alumno: Jessica Holtheuer. Tesista de MagisterA pesar de los beneficios de usar enzimas inmovilizadas, la inmovilización genera pérdidas parciales de actividad debido a cambios conformacionales o a raíz de inactivación junto con la aparición de restricciones difusionales determinadas por la velocidad con que sustratos y productos difunden hacia y desde el catalizador.
La pérdida parcial de actividad se debe a que una de las características de los catalizadores enzimáticos es la facilidad con que se desnaturalizan térmicamente dentro de un rango relativamente estrecho de temperatura en comparación con la mayoría de los catalizadores inorgánicos. Ésta, dependiendo de la temperatura a la cual se exponga puede ser reversible o irreversible. En el caso de utilización de enzimas inmovilizadas en partículas porosas el efecto de difusión intra e inter partículas adquiere importancia.
Se estudia la enzima penicilina acilasa inmovilizada mediante unión covalente a un soporte sólido parcialmente inactivada. La reacción de hidrólisis de penicilina G catalizada por esta enzima considera doble inhibición por parte de los productos ácido fenilacético (AFA) y ácidos 6-aminopenicilánico (6-APA).
Esta investigación propone estudiar el efecto de la inactivación sobre las propiedades del sistema. Esto implica la determinación de los perfiles de reacción utilizando la enzima inmovilizada, mediante el método de las velocidades iniciales y la determinación de los parámetros difusionales, mediante medición de la velocidad de difusión, cuantificando parámetros tales como el módulo de Thiele y su respectivo factor de efectividad. El catalizador será inactivado térmicamente, hasta un cierto nivel de actividad residual y se le medirán sus parámetros cinéticos junto con la medición de los efectos de las restricciones difusionales internas.
El objetivo general de este trabajo es estudiar el efecto de la inactivación del biocatalizador sobre el impacto de las restricciones difusionales internas en la reacción de hidrólisis de penicilina G con penicilina G acilasa inmovilizada inicialmente a una tamaño de partícula sobre los 200 µm de diámetro a una elevada carga enzimática.
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Profesor(es): Andrés Illanes y Lorena Wilson
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